Les venins sont un trésor de molécules pour la recherche médicale

Walter/Flickr, CC BY-SA

Les morsures d’animaux vénéneux ou les piqûres d’insectes peuvent s’avérer dangereuses, elles entraînent de nombreux accidents mortels chaque année malgré le développement d’antivenins capables de neutraliser les effets les plus graves.

Mais la recherche sur leurs composants moléculaires démontre que les venins ne sont pas tous nocifs. Beaucoup d’entre eux comportent des composants bioactifs (des miniprotéines ou peptides) offrant une stabilité telle dans les enzymes du corps en même temps qu’une réelle capacité à sélectionner leur cible biologique, qu’ils deviennent de plus en plus utilisés. Ce sont de nouveaux outils pour la recherche.

Ils servent de molécules de pointe dans le cadre des efforts de développement des médicaments à travers le monde. En raison de leur mode d’emploi souvent unique et avec leur extrême sélectivité, nombre de ces peptides ont le potentiel nécessaire pour identifier de nouvelles cibles, de nouvelles approches pour traiter les maladies, d’autant plus quand les méthodes traditionnelles ont échoué. Ainsi, comme beaucoup d’animaux venimeux ont développé non pas des centaines, mais souvent des milliers de peptides uniques, cela transforme les venins en un trésor chimique largement inutilisé.

Coagulants et antidouleur

Deux domaines cliniques où les peptides d’animaux venimeux ont particulièrement réussi concernent la coagulation sanguine et la douleur. Les serpents, surtout, ont développé une gamme de toxines qui augmentent ou inhibent le taux de coagulation sanguine. Dans la mesure où la plupart de leurs venins évoluent pour mieux s’attaquer à de petits mammifères, il n’est pas étonnant que cela fonctionne aussi quand ils sont mêlés au sang humain.

Le venin des serpents contient des molécules-clé pour la coagulation du sang. F Delventhal/Flickr, CC BY

Une fois purifiés, ces composants peuvent devenir des moyens thérapeutiques qu’on utilise, à la bonne dose et dans un environnement clinique, afin de stopper les saignements pendant une opération.

Les effets analgésiques ou du traitement de la douleur par les peptides de venin sont peut-être encore plus surprenants. Là, les pistes les plus prometteuses pour développer des médicaments proviennent d’invertébrés très venimeux comme les escargots, les araignées et les scorpions n’attaquant pas les mammifères.

Les secrets des escargots marins

Certains groupes d’animaux ont développé, semble-t-il, des composants spécifiques de venin non pas dans un but de prédation mais pour se protéger des menaces des vertébrés. On a découvert ce phénomène chez les escargots marins du genre Conus qui vivent surtout en eaux chaudes.

Ces escargots à forme de cône vivent essentiellement dans les mers chaudes. Richard Ling/Flickr, CC BY-NC-ND

Ce type d’escargots a fabriqué plusieurs venins dans différentes parties de leur canal qui les contient. De façon extraordinaire, ces venins peuvent se déployer séparément, selon que l’escargot identifie une menace ou une proie. Des peptides analgésiques sont concentrés dans le venin utilisé pour se défendre des menaces émanant d’invertébrés ou même des poissons.

Les venins des escargots marins renferment des peptides relativement petits et hautement structurés et le premier médicament marin antidouleur vient de là : c’est le Prialt (ω-conotoxin MVIIA). Un autre peptide – χconotoxins – provient d’un venin d’une autre sorte de Conus, découvert à l’origine en Australie. Là aussi, il y a la promesse d’une nouvelle classe d’analgésiques.

Il y a un fort potentiel à explorer, de nouvelles cibles thérapeutiques à valider et même trouver des pistes menant à de nouveaux médicaments à partir des venins. Cette promesse, couplée à notre capacité de développer la technologie pour faire agir les peptides dans le système nerveux central, donne un espoir : étendre les efforts de recherche des peptides de venin pour pouvoir les utiliser sur le plan clinique.

Structure de la robustoxine, neurotoxine létale du venin de l’araignée Atrax robustus. Wikipédia

This article was originally published in English

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